Молекула G-актина - белок, содержащий около 374 аминокислот. В углублении спирали F-актина находятся два переплетенных пучка тропомиозина. Структура тропомиозина представляет собой скрученную спираль двух цепочек, каждая из которых содержит около 284 аминокислот.
Тропониновый комплекс (ТК) имеет шарообразную структуру, включающую три единицы; ТК-Т-единица связывает тропонин с тропомиозином, ТК-1 препятствует присоединению к миозину 4-7 молекул G-актина при наличии тропомиозина, ТК-С вновь присоединяет ионы Са (функция концентрации кальция).
Таким образом, основу тонкого филамента составляют два пучка молекул (F-актин), над которыми, окутывая и прикрепляясь, располагаются двупучковые (тропомио-зин) и шарообразные (тропонин) белки. Их функции при мышечном сокращении практически одинаковы; тропомиозин и тропонин влияют на активность актина.
Набор тонких филаментов, продольно выступающих и входящих в один саркомер, соединяется в участке Z-линии с другим таким же набором, который выступает в противоположном направлении и входит в соседний саркомер. В месте этого соединения каждый тонкий филамент соединяется с четырьмя своими ближайшими "соседями". Участок характеризуется значительной гибкостью, Z-линия изменяет свою форму в различных условиях.
Ширина Z-линии различна в различных типах мышечных волокон, и, по-видимому, изменяется вследствие физических тренировок (Sjostrom, Angquist et al., 1982; Sjostrom, Kidman, Larsen, Augquist, 1982). Из белков толстого филамента больше все известно о молекуле миозина (Cooke, 1990). Она представляет собой длинный, состоящий из двух цепочек, спиралевидный хвост, который заканчивается двумя большими шарообразными головками.
